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Amyloidose
Als Amyloidose bezeichnet man die Anreicherung von abnorm veränderten Proteinen im Interstitium (Anatomie)|Interstitium, also außerhalb der Zellen. Diese unlöslichen Ablagerungen liegen in Form kleiner Fasern, so genannter Fibrillen, vor und werden als Amyloid bezeichnet. Amyloidose selbst ist keine einzelne Krankheit, sondern ein krankhafter Ablagerungsprozess, der von unterschiedlichen Stoffwechseldefekten ausgelöst wird und - je nach betroffenem Organ - zu verschiedenen chronischen Erkrankungen führen kann.
Wortherkunft: Amyloid bedeutet so viel wie "stärkeähnlich", denn die Ablagerungen zeigen häufig bei Zugabe von Jod eine Blaufärbung, ähnlich wie die Jod-Stärke-Reaktion.
Ursache und Entstehung
Der Amyloidose liegt eine Störung des Proteinstoffwechsels zu Grunde. Mehrere verschiedene Krankheiten können durch Überproduktion, fehlenden/verminderten Abbau oder gestörte Ausscheidung bestimmter Proteine die Erkrankung auslösen. Diese Proteine liegen üblicherweise im Blutserum in gelöster Form vor. Steigt ihre Konzentration aber an, so gelangen sie auch in das umgebende Gewebe, wo Enzyme sie angreifen und daraus unlösliche Komplexe (mikroskopisch kleine Fasern, sog. Fibrillen) bilden.
Da die Fibrillen gegenüber den Abwehrmechanismen (Phagozytose und Proteolyse) resistent sind, können sie nicht mehr entfernt werden. Neueren Erkenntnissen zufolge können allerdings durch eine Entfernung der Vorläuferproteine die Amyloid-Ablagerungen zumindest reduziert werden.
Einteilung
Neuerdings werden die Amyloidosen entsprechend dem beteiligten Protein eingeteilt, welches |immunhistochemisch differenzierbar ist. Bei der Benennung steht das erste A für "Amyloidose"; der zweite Buchstabe bezeichnet den Typ des betroffenen Proteins.
AA - Amyloidose
Diese Form wird durch Serum-Amyloid-A, ein sogenanntes Akute-Phase-Protein, verursacht. Zu einer vermehrten Bildung des Amyloid-A kommt es beim Autosom|autosomal-rezessiv vererbten Mittelmeerfieber. Ferner rufen chronische Infektionen (wie Tuberkulose, Lepra oder Osteomyelitis) und chronische nichtinfektiöse Entzündungen (z.B. Colitis ulcerosa, Morbus Crohn, Psoriasis, Morbus Bechterew, Kollagenose|Kollagenosen, rheumatoide Arthritis), sowie auch Tumoren (z.B. Morbus Hodgkin, Karzinom|Karzinome) manchmal diesen Effekt hervor. Die Symptome der AA-Amyloidose treten üblicherweise generalisiert im Körper auf. Besonders betroffen sind Niere, Milz, Leber und Nebennieren.
AL - Amyloidose
Hierbei kommt es zu einer Vermehrung von Leichtketten der Immunglobulin|Immunglobuline oder deren Fragmenten. Oftmals kann man die gleichen Proteine als sogenannte Bence-Jones-Proteine auch im Harn nachweisen. Für die Überproduktion ist meist ein Tumor des lymphatischen Gewebes (Lymphom) verantwortlich. Sehr häufig kommt sie beim Plasmozytom (bis zu 15 %) und dem Morbus Waldenström vor. Die AL-Amyloidose entspricht der früheren "primären Amyloidose". Sie tritt meist lokalisiert in einzelnen Organen auf. Bevorzugt werden (Gelenke, Sehnenscheide, Muskeln, Lunge, Herz und Nerven).
AE - Amyloidose
Hier sind Proteinhormone aus endokrinen (nach innen ausscheidenden) Drüsen betroffen; z.B. Insulin oder Calcitonin). Sie stammen aus hormonproduzierenden Tumoren, etwa bestimmten Tumoren der Bauchspeicheldrüse oder der Schilddrüse. Die Symptome liegen lokalisiert vor und betreffen häufig Nerven, Herz, Niere, Drüsen, Lunge oder Haut.
AB - Amyloidose
Sie leitet sich vom Beta-2-Mikroglobulin ab, einem Protein, welches sich unter langjähriger Dialyse anhäuft. AB-Amyloidose führt typischerweise zu einem Karpaltunnelsyndrom sowie zu schmerzhaften Ablagerungen in Gelenken.
AP - Amyloidose
Präalbumin ist eine Vorstufe des im Serum enthaltenen Albumins. Hauptlokalisation der Ablagerungen sind das Nervengewebe und Herz.
AS - Amyloidose
Hier werden verschiedene Proteine zusammengefasst, die eine senile Amyloidose zur Folge haben. Vielfach sind die auslösenden Proteine noch nicht charakterisiert. Ein gehäuftes Auftreten wird mit der Alzheimersche Krankheit|Alzheimerschen Krankheit in Verbindung gebracht.
Symptome
Herz
Die Ablagerung der Proteinfibrillen um die Muskelfasern des Myokard|Myokards verursachen Atrophie (Schrumpfung) der Zellen und Herzinsuffizienz|Herzschwäche. Durch die Ablagerungen sowie die Schwäche vergrößert sich das Herz. Wenn das Erregungsleitungssystem des Herzens betroffen ist, können Herzrhythmusstörungen die Folge sein.
Bei einem Befall der Herzkranzgefäße können Durchblutungsstörungen entstehen.
Niere
Die krankhaften Proteine können sie sich um zu- und ableitende Gefäße (vaskulär betonte Amyloidose) oder um die feinsten Kapillargefäße (glomerulär betonte Amyloidose) ansammeln. Die Folge ist in jedem Fall ein Funktionsstörung der Niere. Im Endstadium kommt es zur Niereninsuffizienz und -schrumpfung.
Rachen, Magen-Darm-Trakt
Die Folgen der Amyloidose können hier eine Vergrößerung der Zunge, Schluckbeschwerden, mangelnde Aufnahme von Nahrungsbestanddteilen Malabsorption, Störungen in der Beweglichkeit des Darmes mit Durchfällen, Blutungen, Perforationen und Darmverschluß sein.
Gehirn und Nerven
Am Gehirn können Funktionsstörungen aller Art bis hin zur Demenz entstehen (vgl. Alzheimersche Krankheit). An den peripheren Nerven kommt es zur Gefühls- oder Bewegungsstörungen.
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